هوش گیج کننده یک سلول (2024)

من می خواهم داستان یک پدیده زیبا در زیست شناسی را تعریف کنم. به نوعی این نمونه اولیه بسیاری از فعالیت های زندگی است. این پدیده روشی است که در آن یک سلول منفرد E. coli به دنبال مواد مغذی است. این فرآیند، که به عنوان "chemotaxis" شناخته می شود - "chemo-" برای مواد شیمیایی و "تاکسی" از یونانی τάξις، برای تاکتیک ها - هوش در یکی از اساسی ترین اشکال آن است. واضح است که یک E. coli انفرادی مغز ندارد و حتی چندین مرتبه از یک سلول انسانی ساده‌تر است، و با این حال در حال حاضر چیزی مانند حس بویایی، حرکت و حتی حافظه دارد.

کموتاکسیس E. coli را نه به عنوان یک آفت روده بی هدف، بلکه به عنوان یک کامپیوتر فیزیکی بسیار پیچیده، بازسازی می کند.

من همچنین این داستان را تعریف می کنم زیرا هرگز روش تدریس زیست شناسی در دبیرستان را دوست نداشتم. در مورد نام چیزها زیاد بود. موضوعی به این بزرگی توسط یک کتاب درسی خراب می‌شود، کتابی که فقط می‌تواند به رژه بی‌پایان چیزهایی که باید بدانیم اشاره می‌کند. بهتر است با سؤالاتی مانند "وقتی بو می کنی چه اتفاقی می افتد؟" یا "در واقع تب چیست؟" - که برش های باریک و عمیق را در نظر می گیرند.

کموتاکسی یک برش عالی است: این یک پیروزی در زیست شناسی سیستم ها است - ما آن را به طور کل نگر و همچنین با جزئیات دقیق تقریبا در هر سطح درک می کنیم. شما را با بسیاری از مهم ترین نقش های زیست شناسی آشنا می کند، از جمله روشی که ساختار پروتئین عملکرد را تعیین می کند. چگونه غشاها جریان اطلاعات را به سلول ها کنترل می کنند. و چگونه تغییرات شیمیایی حالت را ذخیره و ارتباط برقرار می کند. این شامل یکی از پیچیده ترین و زیباترین قطعات نانوتکنولوژی مولکولی، موتور تاژک است.

و به درک شهودی کمک می کند که چگونه کیسه ای از مواد شیمیایی بی فکر می تواند یک موجود را ایجاد کند.

ایده اصلی این است: E. coli با مجموعه‌ای از گیرنده‌های بینی‌مانند مواد شیمیایی را که جذب می‌شود بوی می‌دهد و تصمیم می‌گیرد که چگونه شنا کند. بسته به آنچه که حس می‌کند، می‌تواند از دم‌های تاژک‌دار خود برای شنا به جلو استفاده کند - این به عنوان "دویدن" شناخته می‌شود - یا می‌تواند در جهت تصادفی بچرخد (یک "غلت زدن"). E. coli با دویدن در زمانی که گرفتن خوب است و غلتیدن در زمانی که خوب نیست، E. coli مسیری پر پیچ و خم را به سمت جذب کننده طی می کند.

اکنون کمی جزئیات بیشتر: نیم دوجین یا بیشتر روتور روی بدن E. coli وجود دارد که هر کدام یک دم شلاق مانند دراز را کنترل می کنند که در پشت آن جریان دارد. هنگامی که همه روتورها در یک جهت می‌چرخند، دم‌ها به هم می‌پیوندند و به شکل یک سیم‌پیچ می‌پیوندند که سلول را به سمت جلو می‌چرخاند. هنگامی که حتی یک روتور در حال چرخش بر روی روتورهای دیگر است، سیم‌پیچ از هم باز می‌شود و E. coli در یک چرخش می‌چرخد.

در یک محیط شیمیایی یکنواخت، E. coli در یک راه رفتن تصادفی با تعادل دویدن با چرخش های دوره ای شنا می کند. به طور پیش فرض، یک دویدن حدود یک ثانیه یا ده برابر بیشتر از یک غلت طول می کشد. نرخ دویدن در مقابل غلت زدن، و مدت نسبی آنها، به دقت تنظیم شده است تا "استثمار" و "اکتشاف" را متعادل کند: اگر دویدن‌ها خیلی زیاد اتفاق می‌افتند یا خیلی طولانی می‌شدند، E. coli بسیار گسترده می‌شد و با زیپ از کنار غذا عبور می‌کرد. خیلی به ندرت یا خیلی کوتاه است، و احتمالا در وهله اول هرگز غذا پیدا نمی کند.

اما چگونه این تعادل حاصل می شود؟ هسته اصلی آن یک مولکول سیگنال دهنده به نام CheY (تلفظ "KEY-why") است. CheY دائما در سیتوپلاسم E. coli می چرخد ​​و با کمپلکس گیرنده ("بینی") و روتورها تعامل دارد و اطلاعاتی را بین آنها حمل می کند. در حالت پایدار، هنگامی که CheY با کمپلکس گیرنده مواجه می شود، با سرعت معینی از نظر شیمیایی اصلاح می شود یا "فسفریله می شود" و CheY-p می شود. برخلاف نسخه اصلاح نشده، CheY-p تمایل زیادی به روتورها دارد و هنگامی که تعداد کافی کپی به یکی متصل می شود، چرخش خود را معکوس می کند و باعث غلت می شود.

ترفند این است که وقتی بینی افزایش غلظت جذب کننده را تشخیص می دهد، تبدیل مداوم CheYs به CheY-ps قطع می شود. در نتیجه، CheY-ps کمتری به روتورها متصل می شود. معکوس های کمتری اتفاق می افتد. و بنابراین E. coli بیشتر می دود و کمتر غلت می زند. به عبارت دیگر، نرخ نسبی بسیار مهم دویدن ها در مقابل غلت ها کاملا با تعداد دفعاتی که فرآیند CheY→ CheY-p به هم می ریزد تعیین می شود - و این به نوبه خود با میزان جذب کننده توسط بینی تعیین می شود.

در تصویر تعاملی می توانید این فرآیند را در عمل مشاهده کنید. سعی کنید نسبت CheY-p (سفید) به CheY (آبی) را با افزودن مقداری جذب کننده (صورتی) تغییر دهید. شما در نهایت یک دوره طولانی را القا خواهید کرد.

چرا به این همه پیچیدگی نیاز دارید؟ شما می توانید سیستمی را تصور کنید که در آن خود موتورها مستقیما به جذب کننده پاسخ می دهند. بعدا خواهیم دید که جریان CheY-ps به عنوان نوعی تقویت کننده شیمیایی قابل تنظیم و سازگار عمل می کند. سلول‌های باکتریایی می‌توانند سیگنال‌ها را بیش از 50 برابر تقویت کنند؛ به عبارت دیگر، یک تغییر 2 درصدی در اشغال گیرنده می‌تواند 100 درصد تغییر در خروجی سیستم در موتورهای تاژک ایجاد کند. این ویژگی به سلول‌ها اجازه می‌دهد تغییرات جزئی در غلظت را حس کنند - کمتر از سه مولکول در هر حجم سلول!

اگر سیستم همانطور که در بالا توضیح داده شد بود، E. coli محدوده دینامیکی زیادی نداشت. تصور کنید: اگر سلول فقط به سه مولکول جاذب واکنش بزرگی داشته باشد، آیا هزار برابر آن به طور کامل بر آن غلبه نمی کند؟

در واقع، E. coli قادر است به طور حساس در پنج مرتبه غلظت جذب کننده پاسخ دهد. سلول یاد می گیرد که هر غلظتی را که به آن دچار می شود به عنوان یک حالت طبیعی جدید درمان کند، به طوری که کوچکترین افزایش همان واکنش بیش از حد حساس همیشه را ایجاد کند.

مکانیزمی که این انطباق را تامین می کند بسیار هوشمندانه است. شما می توانید تصور کنید که هر گیرنده ای مجهز به "بند" است که دارای جیب هایی در آنها است. هنگامی که گیرنده به جذب کننده متصل می شود، شکل پایه های آن تغییر می کند به طوری که این کیسه ها باز می شوند و هدف مولکول های کوچکی می شوند که به عنوان گروه های متیل شناخته می شوند. گروه های متیل در بیوشیمی همه جا حاضر هستند: به عنوان مثال، آنها به تعیین اینکه کدام بخش از DNA شما بیان می شود کمک می کند.

گروه‌های متیل به پروتئین‌های ساختاری که رشته‌های DNA شما به اطراف می‌پیچند، به نام هیستون متصل می‌شوند. هیستون "متیله" می تواند رشته DNA را به داخل یا خارج از دید ماشین رونویسی شما منحرف کند و آن را روشن یا خاموش کند.

در این مورد، متیلاسیون برای پر کردن جیب‌های پایه و باعث سفت‌تر شدن آن می‌شود. (همانطور که بعدا خواهیم دید، جزئیات فیزیکی واقعی را تا حدودی ساده می‌کنم.) با پایه‌های سفت‌تر، قدرت سیگنال‌دهی گیرنده کاهش می‌یابد: برای برانگیختن پاسخ مشابه، جذب بیشتری لازم است. از آنجایی که مکان‌های متیلاسیون زیادی در هر پایه وجود دارد و پایه‌های زیادی در هر گیرنده وجود دارد، طیف گسترده‌ای از مقادیر میرایی احتمالی وجود دارد - گویی آن پاکت‌ها واقعا سوراخ‌های یک ساز بادی پیچیده هستند.

[ Bray ] این محدوده دینامیکی گسترده چیزی است که به باکتری ها اجازه می دهد نه تنها یک محیط مساعد پیدا کنند، بلکه با دقت و سرعت مسیر خود را به سمت شیب شیمیایی بالا ببرند. جای تعجب نیست که مکانیسم مشابهی توسط سلول های سیستم ایمنی بدن شما برای ردیابی و شکار مهاجمان استفاده می شود.

متیلاسیون گیرنده ها به E. coli "حافظه شیمیایی ساده" می دهد. این یک ایده قدرتمند و تا حدودی عمیق است: باکتری های فردی می توانند محیط خود را مدل کنند و ویژگی های مهم آن را با رمزگذاری آن اطلاعات در تغییرات شیمیایی داخلی به خاطر بسپارند. E. coli "می داند" که آیا جذب کننده به چند ثانیه قبل کم و بیش در محیط اطراف خود متمرکز شده است یا خیر. که به آن کمک می کند تشخیص دهد که آیا در جهت خوب یا بد شنا می کند. که در اصل با کاری که مغز انجام می دهد تفاوت چندانی ندارد.

در واقع یکی از دلایلی که نیاز به یک شبکه عصبی مصنوعی متشکل از هزار عنصر فقط برای مدل‌سازی قابلیت‌های محاسباتی یک نورون واقعی دارد این است که نورون واقعی «حالت» زیادی را در شیمی درونی خود ذخیره می‌کند.

(در اینجا یک نکته دیگر وجود دارد: آیا با توجه به مکانیسم‌های موجود برای یک سلول واحد برای پذیرش شرایط شدید قبلی به عنوان یک «عادی جدید»، باید از اینکه افراد چقدر می‌توانند انعطاف‌پذیر باشند تعجب کنیم؟

ویدئوی بالا یک نمای کلی بسیار خوانا از کموتاکسی E. coli، از یک کتاب درسی محبوب است. حتی با جزئیات بیشتری لایه لایه می شود، از جمله نه تنها پروتئین هایی که CheY را فسفریله می کنند، بلکه پروتئین هایی که آن را دفسفریله می کنند. و نه فقط پروتئین هایی که گیرنده ها را متیله می کنند، بلکه پروتئین هایی که آن را متیله می کنند. چیزی که می‌بینید این است که این انجام‌دهنده‌ها و لغوکننده‌ها نوعی مدار متعادل را تعریف می‌کنند که فعالیت آن به راحتی می‌تواند به بالا یا پایین شماره‌گیری شود.

دنیس بری در کتاب خود با عنوان Wetware: A Computer in Every Living Cell این نوع مدارها را به خوبی توصیف می کند:

در یک مسیر سیگنال دهی معمولی، پروتئین ها به طور مداوم در حال تغییر و اصلاح می شوند. کینازها و فسفاتازها بی وقفه مانند مورچه ها در لانه عمل می کنند و گروه های فسفات را به پروتئین ها اضافه می کنند و دوباره آنها را از بین می برند. این یک تمرین بیهوده به نظر می رسد، به خصوص وقتی در نظر بگیرید که هر چرخه اضافه و حذف یک مولکول ATP برای سلول هزینه دارد - یک واحد انرژی گرانبها. در واقع، واکنش‌های چرخه‌ای از این نوع در ابتدا «بیهوده» نامیده می‌شدند. اما صفت گمراه کننده است.

افزودن گروه‌های فسفات به پروتئین‌ها رایج‌ترین واکنش در سلول‌ها است و بخش بزرگی از محاسباتی را که انجام می‌دهند، پشتوانه می‌کند. این واکنش چرخه ای به دور از بیهودگی، یک منبع ضروری برای سلول فراهم می کند: یک دستگاه انعطاف پذیر و به سرعت قابل تنظیم.

اگر سلول واقعا نیاز به تغییر غلظت پروتئین اصلاح شده خیلی سریع داشته باشد، می تواند. تنها کاری که باید انجام دهید این است که واکنش افزودن فسفات را روشن یا خاموش کنید و غلظت آن به سرعت کاهش می یابد - با سرعت چرخه چرخش. هیچ تجمعی از محصولات یا تخلیه سوبسترا برای کند کردن فرآیند وجود ندارد، همانطور که در یک زنجیره خطی از واکنش های آنزیمی وجود دارد.

این یک راه هوشمندانه برای تنظیم سطح برخی پروتئین یا متابولیت است. به جای اینکه چیزی را که می خواهید از طریق یک واکنش زنجیره ای طولانی تولید کنید، فقط این چرخه در حال اجرا را دارید که آن را فعال و سپس غیرفعال می کند، به عنوان مثال از طریق فسفوریلاسیون و فسفریلاسیون. وقتی بیشتر از نسخه فعال می‌خواهید، فقط واکنش غیرفعال‌سازی را در چرخه کاهش می‌دهید، گویی صدا را روی یک استریو پایین می‌آورید.

تنظیم به این روش از طریق فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون (به ترتیب توسط "کینازها" و "فسفاتازها") یک ویژگی بسیار کلی زندگی است. حدود 30 تا 50 درصد از پروتئین های انسانی حاوی فسفات متصل به کووالانسی هستند. [...] یک سلول پستانداران معمولی هر لحظه از صدها نوع متمایز پروتئین کیناز استفاده می کند. [آلبرتز]

در شکل تعاملی بالا، فسفوریلاسیون با سفید شدن نقاط آبی نشان داده شده است، و فسفریلاسیون زمانی اتفاق می افتد که دوباره آبی شوند. این چرخه مدام در حال اجراست. سرعت چرخه تعیین می کند که سلول با چه سرعتی می تواند به سطوح جذب کننده واکنش نشان دهد. توجه داشته باشید که وقتی مقداری اضافه می کنید، واکنش آبی → سفید به همان اندازه اتفاق نمی افتد. اما واکنش آبی←سفید با همان سرعت ادامه می‌یابد. بنابراین CheY آبی تکثیر می شود و سلول بیشتر کار می کند. (اگر چرخه آهسته‌تر بچرخد، بلوز به این سرعت تسخیر نمی‌شود.)

چیزی که من در ارائه کموتاکسی - و به طور کلی مفاهیم بیولوژیکی - دوست ندارم این است که آنها اغلب نمودارهای جریان و نمودارهای شبکه را برجسته می کنند. در مورد کموتاکسی، همانطور که از ویدیوی بالا می توانید جمع آوری کنید، بازیکنان زیادی با نام های تقریبا غیرقابل تشخیص وجود دارد: CheA CheY را فسفریله می کند تا به CheY-p تبدیل شود و CheZ آن را به CheY دفسفریله می کند. CheW CheA را با گیرنده‌ها جفت می‌کند و CheR آن گیرنده‌ها را متیله می‌کند. در همین حال، CheB، گروه‌های متیل اضافه شده توسط CheR را به ستون‌ها قطع می‌کند.

یک نمودار شبکه بدون شک برای سازماندهی این دریای نام مفید است، اما به یک معنا انتزاعی ترین نمای این فرآیند را پیش زمینه می کند. من ترجیح می‌دهم سعی کنم به اجزاء به‌عنوان یک کل زنده یا جزییات فیزیکی فردی آن‌ها درک کنم.

وقتی این کار را انجام می دهید، شگفت انگیز است که چه چیزی پیدا می کنید.

تقریبا هر عمل در یک سلول به تغییر شکل پروتئین ها و اتصال به یکدیگر بستگی دارد. در مجتمع گیرنده E. coli تفاوتی ندارد.

روش کار به این صورت است که پروتئین‌های محرک خاصی در غشای سلولی E. coli تعبیه شده‌اند که به درون چیزی که به آن پری پلاسم می‌گویند بیرون زده است. این پروتئین ها به معنای تحت اللفظی "محرک خاص" هستند که به گونه ای شکل گرفته اند که به طور مطلوب با مولکول های مجزای مجزا پیوند برقرار کنند. E. coli دارای پنج یا شش مورد از این موارد است، به عنوان مثال یکی که اسید آمینه مهمی به نام آسپارتات را تشخیص می دهد. این پروتئین حسگر دارای شکاف های کوچکی در خود است که به گونه ای شکل گرفته اند که مولکول های آسپارتات به خوبی در آنها قرار می گیرند. [ Falke ] در شکل شماتیک گیرنده آسپارتات به شکل زیر است:

می‌توانید ببینید که بخش حسی - بالا، جایی که آسپارتات متصل می‌شود - توسط یک ساختار ستونی به پروتئین‌های سیگنال‌دهنده CheW و CheA متصل است که در غشای سلول قرار دارد. این کمپلکس پروتئینی "در واقع" چه شکلی است؟

یک پروتئین منفرد به اندازه کافی کوچک است - مانند چند نانومتر - که واقعا نمی توان آن را از طریق یک میکروسکوپ نوری معمولی مشاهده کرد. اندازه این گیرنده از بالا به پایین حدود 350 آنگستروم یا 35 نانومتر است. اما زیست شناسی مدرن تماما در مورد دیدن چیزهای غیرقابل رؤیت است. امروزه، ما سعی می کنیم با پراش پرتو ایکس یا بیشتر و بیشتر با انجماد آنها در میکروسکوپ الکترونی، دریابیم که نانوساختارها چگونه به نظر می رسند. هنگامی که ساختار پروتئین را تعیین می کنیم، معمولا با استفاده از نمودارهای نواری ارائه می شود، سبکی که توسط بیوشیمیدان جین ریچاردسون در اواخر دهه 1970 ابداع شد.

در اینجا یک نمودار روبانی برای گیرنده سرین E. coli آمده است (در واقع این یک "طریمر از دایمرها" یا مجموعه ای از شش گیرنده است):

تمام این چیز گیرنده است. (آن قسمت‌هایی که درست در داخل غشاء قرار دارند، با گروه‌های متیل زرد کمی که به آنها چسبیده‌اند، پایه‌ها هستند.) اینکه دقیقا چگونه کار می‌کند بسیار پیچیده است و موضوع تحقیق فعلی است. اما به عبارت ساده‌تر مانند یک پیستون بزرگ عمل می‌کند: وقتی آسپارات به قسمتی در پری پلاسم متصل می‌شود، ساختار ستونی که به آن متصل است تغییر شکل می‌دهد - یک زیست‌شناس واقعی این اثرات ظریف آلوستریک را می‌نامد. برای من شبیه فرورفتن و کج شدن به نظر می رسد - به گونه ای برای قفل کردن چیزی که قرار است CheY، CheA کیناز را فسفریله کند، در یک وضعیت غیرفعال

ه.

وقتی به سلولی فکر می‌کنم، ابزاری از نوع روب گلدبرگ را تصور می‌کنم که در آن بازویی در اینجا تاب می‌خورد، توپی را به داخل اسلایدی در آنجا می‌اندازد، که به پایین غلت می‌زند و دری را باز می‌کند، که ... در نهایت برخی از عملکردهای مهم سلولی را روشن یا خاموش می‌کند. در واقع، "حس بویایی" E. coli در نهایت در یک سری مکانیسم های فیزیکی قفل و کلید قرار دارد که با مولکول های واقعی مانند شروع می شود. آسپارتات به پروتئینی تبدیل می شود و این تغییر شکل فیزیکی را در سراسر غشاء منتقل می کند.

این مجموعه گیرنده پیستونی شکل تنها یکی از آرایه های عظیمی است که در نزدیکی جلوی بدن E. coli قرار گرفته است. در مقطع عرضی به نظر می رسد که آنها تقریبا از طریق فرآیند لیتوگرافی، در یک الگوی شش ضلعی منظم قرار گرفته اند:

نامیدن مجتمع گیرنده E. coli "بینی" صرفا استعاره نیست. بینی خود ما نیز بر اساس یک اصل مشابه عمل می‌کند: وقتی یک گل را بو می‌کنید، به این معنی است که مولکول‌های واقعی گل - احتمالا فقط تعداد کمی از آنها - به داخل بینی شما رسیده‌اند و به پروتئینی متصل شده‌اند که میل خاصی به همان مولکول دارد. سپس این سیگنال از طریق اعصاب به مغز شما منتقل می شود. بینی انسان چندین صد پروتئین گیرنده برای بو دارد. یک سگ بیش از هزار .

هر یک از حواس ما اینگونه عمل می کند. لمس توسط پروتئین هایی که توسط نیروهای لمسی به غشای سلولی "فشرده" می شوند و مجموعه ای از پاسخ های پایین دست را تحریک می کنند، ثبت می شود. بینایی نمونه مورد علاقه من است. پروتئینی به نام اپسین وجود دارد که در سلول های شبکیه چشم ما زندگی می کند. چیزی که در مورد آن بسیار جالب است این است که چیزی که شکل خود را تغییر می دهد یک فوتون واقعی است. یعنی اپسین نیروی الکترومغناطیسی فوتون ورودی را به سیگنال بیومکانیکی/بیوشیمیایی تبدیل می کند. به همین دلیل است که من تمایل دارم به زیست شناسی مولکولی به عنوان علم برخورد اشکال با یکدیگر فکر کنم.

من به مجتمع گیرنده E. coli به عنوان یک نسخه اولیه از دستگاه حسی خود فکر می کنم. بینی آن فقط پنج یا شش پروتئین حسی خاص جذب کننده دارد، اما سیگنال‌های آن‌ها ادغام می‌شوند، گویی مجموعه‌های مختلف فعال‌سازی گیرنده-پروتئین در حال نواختن «آکوردهای» متفاوتی بر حسی E. coli هستند. به طور خلاصه، آرایه شیمیایی شیمیایی به عنوان یک مدار مجتمع بیولوژیکی فوق حساس و فوق پایدار یا تراشه حسی عمل می کند. [فالک]

بنابراین مقداری جذب کننده به یکی از گیرنده ها متصل می شود و تعادل درون سلول شروع به تغییر می کند. از آنجایی که CheA کیناز اکنون غیر فعال است، CheYها دیگر به سرعت فسفریله نمی شوند. فرآیندی که CheY-ps موجود را فسفریله می کند، شروع به پیروزی می کند. به یاد بیاورید که این پاسخی است که پویا است، جریانی که تنظیم شده است. تعداد خالص CheY-ps در سلول به دقت محو می شود. و بعد چی؟

CheY-ps به روتورهای تاژک متصل شده بود، آنها را تکان می داد و باعث غلت می شد. اکنون دیگر به اندازه‌ای اتفاق نمی‌افتد، زیرا CheY غیرفسفریله شده مشابه CheY-p را به روتور ندارد. در نتیجه سلول کمتر غلت می زند، بیشتر می دود و راه رفتن تصادفی خود را به سمت جذب کننده سوگیری می کند.

در اینجا چیزی واقعا مهم وجود دارد که ارزش آن را دارد. هنگامی که می گوییم CheY-p "وابستگی" به پروتئین روتور دارد، اینطور نیست که به آنجا هدایت شود. همچنین جاذبه مغناطیسی طولانی مدتی برای آن ندارد. معنای واقعی آن این است که وقتی پروتئین روتور واقعا به آن نزدیک می شود، تمایل زیادی به اتصال به پروتئین روتور دارد.

(و CheY، بدون -p، چنین تمایلی ندارد.) با توجه به اینکه یک CheY-p در طرح سیتوپلاسم کل سلول چقدر کوچک است، ممکن است بعید به نظر برسد که درست در کنار یکی از این پروتئین های روتور در جایی در انتهای دیگر بدن E. coli قرار بگیرد. اما این در قلب هرج و مرج جنبشی دیوانه کننده درون سلول های ما قرار می گیرد.

سلول‌ها پر از مواد هستند، اما همه چیز در آن بسیار سریع حرکت می‌کند:

برای دریافت ایده ای از سرعت این حرکت، یک سلول باکتریایی معمولی را تصور کنید و یک آنزیم را در یک انتها و یک مولکول قند را در انتهای دیگر قرار دهید. آنها به اطراف برخورد می کنند و در کل سلول سرگردان می شوند و در طول مسیر با مولکول های زیادی روبرو می شوند. با این حال، به طور متوسط ​​فقط یک ثانیه طول می کشد تا این دو مولکول حداقل یک بار به یکدیگر برخورد کنند. این واقعا قابل توجه است: این بدان معنی است که هر مولکولی در یک سلول باکتریایی معمولی، در طول سفر پر هرج و مرج خود در سلول، تقریبا در عرض چند ثانیه با هر مولکول دیگری روبرو می شود. [فروش کالا]

فقط برای در نظر گرفتن این موضوع: تصور کنید یک سلول E. coli را برداشته اید و آن را به اندازه ای بزرگ می کنید که طول آن به اندازه یک زمین فوتبال باشد. و تصور کنید تمام فیزیک را یکسان نگه داشته اید. عرض یک مولکول آب حدود یک اینچ خواهد بود. یک پروتئین تقریبا به اندازه یک توپ بسکتبال خواهد بود. [BioNumbers] پروتئین‌ها به دلیل حرکت حرارتی ذرات آب که آنها را بمباران می‌کنند، به شدت تکان می‌خورند - در واقع آنقدر شدید که اگر کنترل نشود، با سرعت 500 متر در ثانیه حرکت می‌کنند.

اما آنها را رها نمی کنند: اگر در چنین محیطی بودید، آنقدر شلوغ بود که دیدن آن تقریبا غیرممکن بود. پس آنچه واقعا به دست می آورید، تکان خوردن بی وقفه باورنکردنی و جهش بی وقفه همه اجزای سازنده به یکدیگر است.

به همین دلیل است که تغییرات شکلی که منجر به پیوندهای پیوندی متفاوت می شود در زیست شناسی بسیار مهم است. انگار در داخل یک سلول همه به طور مداوم به سمت دیگران می روند و ببینند که آیا با هم هماهنگ هستند یا خیر. پروتئین‌ها از فضای برهمکنش با سایر پروتئین‌ها آنقدر سریع نمونه‌برداری می‌کنند که برای مدت طولانی، بیشتر زیست‌شناسان واقعا به این فکر نمی‌کردند که در کجای سیتوپلاسم دو واکنش‌دهنده زندگی می‌کنند. آنها می دانستند که شما هرگز مجبور نیستید زیاد منتظر بمانید تا یکدیگر را ملاقات کنند.

در واقع، این یک کشف نسبتا جدید بود که در داخل سیتوپلاسم پروتئین‌های خاصی که روابط عملکردی مشترکی دارند، به نظر می‌رسد که به‌ویژه در داخل قطرات روغنی که به عنوان «مایعات جداشده از فاز» شناخته می‌شوند، نزدیک به هم هستند. نیروهای تعاملی ضعیف بین دم فلاپی پروتئین های مختلف باعث می شود که آنها به طور خود به خود "فاز جدا شوند" به این استخرهای چسبناک تر، و این باعث سوگیری پروتئین های خاص برای تعامل بیشتر می شود.