تاو مضر مانند پروتئین های پریون خود تکثیر شونده پخش می شود
طبیعت، انتشار آنلاین: 30 سپتامبر 2026; doi:10.1038/d41586-026-02778-w مطالعات ساختاری از این ایده حمایت میکنند که پروتئین تاو فیبریلیزه، یکی از ویژگیهای اختلالات عصبی، به عنوان یک الگوی پریون مانند برای القای تا کردن نادرست در تاو سالم عمل میکند.
پریون ها پروتئین هایی با تغییر شکل و خودآرایی هستند که از یک نسخه بی ضرر از نظر فیزیولوژیکی به نمونه ای بد تا شده، مستعد تجمع و عفونی تبدیل می شوند. چیزی که پریون ها و پروتئین های پریون مانند را قادر به ایجاد بیماری می کند، توانایی آنها در عمل به عنوان الگو است و پروتئین های عملکردی طبیعی را به شکل سمی وادار می کند. تصور میشود که چندین پروتئین که با بیماریهای تخریبکننده عصبی مرتبط هستند، مانند آمیلوئید-β، α-سینوکلئین و تاو، به شیوهای پریونمانند پخش میشوند، اما پشتیبانی تجربی برای برخی از جنبههای این فرضیه و مبنای اتمی آن وجود ندارد.
لووستام و همکاران در مقاله خود در Nature. 3 نشان می دهد که تزریق فیبرهای تاو انسانی به موش باعث می شود تائو موش شکل ساختارهای تزریق شده را به خود بگیرد و این نظریه را تقویت می کند که تاو به طور مشابه پریون ها منتشر می شود.
به Nature و 54 مجله Nature Portfolio دیگر دسترسی داشته باشید
Nature+ را دریافت کنید، بهترین اشتراک دسترسی آنلاین ما
قیمتها ممکن است مشمول مالیاتهای محلی باشد که در هنگام تسویه حساب محاسبه میشود
doi: https://doi.org/10.1038/d41586-026-02778-w
Prusiner, S. B. Science 336, 1511-1513 (2012).
Weingarten، M. D.، Lockwood، A. H.، Hwo، S. Y. & Kirschner، M. W. Proc. Natl Acad. علمی USA 72 , 1858-1862 (1975).
لووستام، اس. و همکاران. طبیعت https://doi.org/10.1038/s41586-026-11061-x (2026).
بشیر، ن. و همکاران. اکتا نوروپاتول. اشتراک. 12، 52 (2024).
فیتزپاتریک، A. W. P. و همکاران. Nature 547، 185-190 (2017).
Sawaya, M. R., Hughes, M. P., Rodriguez, J. A., Riek, R. & Eisenberg, D. S. Cell 184, 4857-4873 (2021).
Wegmann, S., Medalsy, I. D., Mandelkow, E. & Müller, D. J. Proc. Natl Acad. Sci USA 110, 313-321 (2013).
Scheres، S. H. W. Structure 34، 1061-1071 (2026).
تاروتانی، A. و همکاران. FEBS Open Bio 13، 1394-1404 (2023).
دوان، پی و همکاران. جی بیول. شیمی. 300 , 107730 (2024).
وانگ، جی و همکاران. ساختار 32، 2251-2258 (2024).
Guo, J. L. و همکاران. J. Exp. پزشکی 213، 2635-2654 (2016).
کانو، ام. و همکاران. اکتا نوروپاتول. اشتراک . https://doi.org/10.1186/s40478-026-02407-7 (2026).
Schweighauser, M. et al. اکتا نوروپاتول. اشتراک. 11، 160 (2023).
روات، پی و همکاران. بین المللی جی. مول. علمی 23, 12841 (2022).
برگر، دی و همکاران. Nature 648، 409-417 (2025).
Hanger، D. P.، Betts، J. C.، Loviny، T. L.، Blackstock، W. P. & Anderton، B. H. J. Neurochem. 71، 2465-2476 (1998).
Watts، J. C. & Prusiner، S. B. J. Biol. شیمی. 289، 19841-19849 (2014).
قائم مقامی، س و همکاران. جی. مول. Biol. 413، 527-542 (2011).
مقاله را بخوانید: انتقال پریون مانند گونههای تاو انسانی در مغز موش
سویههای ساختاری پروتئین تاو نادرست، بیماریهای مختلفی را تعریف میکنند
بیماری های تخریب کننده عصبی که از طریق تجزیه و تحلیل ساختار پروتئین متمایز می شوند
واترمارک مخفی پروتئین ها را به عنوان "ساخته شده توسط هوش مصنوعی" برچسب گذاری می کند
انتقال پریون گونه های تاو انسانی در مغز موش
شبکه های شش ضلعی کدگذاری شده با توالی در نانوفیبریل های پپتیدی چند کاناله
نقشه برجسته فعالیت ژنی مغز انسان سرنخ هایی از بیماری آلزایمر و موارد دیگر را در خود دارد
اطلس بیان ژن سلولی وسیع می تواند نحوه درک دانشمندان از پیری مغز و بیماری را تغییر دهد
اطلس تک سلولی آسیب پذیری رونویسی در اختلالات مغزی
موقعیت پسا دکتری (3 سال) در زیست شناسی RNA حلقوی (circRNA) و التهاب روده / IBD - موسسه Necker (INEM)، پاریس.
به گروه Casale در Human Technopole در میلان بپیوندید تا سیستم های هوش مصنوعی بسازید که ژنتیک انسانی و داده های زیست پزشکی را به اکتشافات بیماری تبدیل می کند.
موقعیت دکترا مطالعه میکروبیوم روده در ایمونوتراپی سرطان در یک محیط تحقیقاتی ترجمه
همکار فوق دکترا برای توسعه درمان های مبتنی بر میکروبیوم و درک مکانیسم عمل آنها.
IOP برترین موسسه تحقیقاتی چین در فیزیک ماده متراکم و زمینه های مرتبط است.
موسسه فیزیک (IOP)، آکادمی علوم چین (CAS)
متن اصلی (انگلیسی)
Harmful tau spreads like self-propagating prion proteins
Nature, Published online: 30 September 2026; doi:10.1038/d41586-026-02778-w Structural studies support the idea that fibrillized tau protein, a feature of neurodegenerative disorders, acts as a prion-like template to induce misfolding in healthy tau.