ترفند کوچک اتمی آنزیم های پلاستیک خور را قدرتمندتر می کند
بر اساس تحقیقات جدید دانشگاه ملی استرالیا که در Angewandte Chemie International Edition منتشر شده است، رویکرد جدیدی که تنها یک اتم را در آنزیمهای تجزیهکننده پلاستیک تغییر میدهد، میتواند به کارآمدتر شدن آنها و حفظ پایداری آنها کمک کند.
ویرایش شده توسط لیزا لاک، بررسی توسط رابرت ایگان
این مقاله با توجه به روند و سیاست های ویرایشی Science X بررسی شده است. ویراستاران ضمن اطمینان از اعتبار محتوا، ویژگی های زیر را برجسته کرده اند:
بر اساس تحقیقات جدید دانشگاه ملی استرالیا که در Angewandte Chemie International Edition منتشر شده است، رویکرد جدیدی که تنها یک اتم را در آنزیمهای تجزیهکننده پلاستیک تغییر میدهد، میتواند به کارآمدتر شدن آنها و حفظ پایداری آنها کمک کند.
محققان نشان دادهاند که ایجاد تغییرات دقیق و تک اتمی در آنزیمهای بسیار مهندسیشده میتواند توانایی آنها را در تجزیه پلی اتیلن ترفتالات (PET) - یکی از پرمصرفترین پلاستیکهای جهان - بدون به خطر انداختن پایداری آنها، بهبود بخشد.
دکتر الوی عبدالقادر، نویسنده اصلی، از دانشکده تحقیقات شیمی، گفت که این رویکرد می تواند به غلبه بر یک چالش بزرگ در مهندسی آنزیم کمک کند.
عبدالقادر گفت: «آنزیمها را میتوان بارها و بارها برای بهبود عملکردشان مهندسی کرد، اما در نهایت به نقطهای میرسی که فعالتر کردن آنها میتواند پایداری آنها را کاهش دهد و بالعکس.» آنچه ما نشان دادیم این است که میتوانید با ایجاد یک تغییر فوقالعاده دقیق - تا حد یک اتم - از این حد فراتر بروید و در عین حال ساختار و پایداری آنزیم را تا حد زیادی حفظ کنید.
محققان این رویکرد را برای هیدرولازهای PET، که معمولا به عنوان PETases شناخته میشوند، به کار بردند، که آنزیمهایی هستند که قادر به تجزیه PET به مولکولهای اجزای آن هستند. این آنزیم ها قبلا با استفاده از طراحی محاسباتی و مهندسی پروتئین تحت بهینه سازی گسترده ای قرار گرفته اند.
این تیم اسیدهای آمینه غیر متعارفی به نام آزاتریپتوفان را معرفی کردند که شباهت زیادی به اسید آمینه طبیعی تریپتوفان دارند به جز برای جایگزینی یک گروه کربن-هیدروژن با یک اتم نیتروژن. آنزیم های تجزیه کننده PET حاوی این جایگزینی در یک مکان واحد ثابت کردند که PET را تقریبا دو برابر موثرتر تجزیه می کنند و در عین حال پایداری حرارتی را حفظ می کنند.
عبدالقادر گفت که یافتهها این ایده را به چالش میکشد که مهندسی آنزیم لزوما نیازمند تغییرات متعدد در یک پروتئین است. عبدالقادر گفت: «بهجای طراحی مجدد یک آنزیم با جهشهای زیاد، میتوانیم یک تغییر بسیار کوچک و هدفمند ایجاد کنیم و تأثیر قابلتوجهی بر نحوه عملکرد آن داشته باشیم».
محققان همچنین یک آزمایش مبتنی بر فلورسانس سریع جدید به نام PETra ایجاد کردند که به دانشمندان اجازه میدهد فعالیت آنزیم تجزیهکننده PET را در چند دقیقه اندازهگیری کنند، به جای ساعتها یا روزها که در آزمایشهای فعالیت معمولی لازم است.
از آنجا که PET نامحلول است و از نظر ساختاری پیچیده است، PETra از یک بستر فلورسنت محلول به عنوان تقلید PET استفاده می کند. محققان نشان دادند که نتایج PETra به شدت با نحوه موثر تجزیه آنزیمها PET جامد مرتبط است و غربالگری انواع آتی آنزیمهای تجزیهکننده پلاستیک را تا حد زیادی تسریع میکند.
پروفسور توماس هوبر یکی از نویسندگان این مقاله گفت که این رویکرد می تواند فراتر از بازیافت پلاستیک باشد. هوبر میگوید: «پروتئینها ماشینهای فوقالعاده قدرتمندی هستند، اما ما معمولا به 20 اسید آمینه موجود در طبیعت زمانی که آنها را مهندسی میکنیم محدود میشویم». با تکیه بر تجربه تیم در زمینه معرفی اسیدهای آمینه غیر متعارف به پروتئینها، میتوانیم تغییرات شیمیایی کوچکی را معرفی کنیم که به ما امکان میدهد پروتئینها را با سطحی از دقت تنظیم کنیم که قبلا دستیابی به آن دشوار بود.
محققان می گویند که همان استراتژی می تواند به طور بالقوه برای مهندسی آنزیم ها برای طیف گسترده ای از کاربردها، از جمله تولید پایدار، بیوتکنولوژی و پزشکی اعمال شود.
Elwy H. Abdelkader و همکاران، مهندسی ایزوتریک آنزیم ها: غلبه بر معاملات فعالیت-ثبات با جایگزینی های CH → N انتخابی سایت، Angewandte Chemie International Edition (2026). DOI: 10.1002/anie.8993497
اطلاعات مجله: Angewandte Chemie International Edition
لیسانس تاریخ هنر، کارشناسی ارشد فرهنگ مادی. سردبیر سابق موزه، پیراپزشک و هماهنگ کننده پیوند. ویرایش برای Science X از سال 2021. نمایه کامل →
لیسانس زیست شناسی ریاضی، کارشناسی ارشد در نوشتن خلاق. خوش سفر با دیدگاه های منحصر به فرد در علم و زبان. نمایه کامل →
متن اصلی (انگلیسی)
Tiny atomic tweak makes plastic-eating enzymes more powerful
A new approach that changes just one atom in plastic-degrading enzymes could help make them more efficient while maintaining their stability, according to new research from The Australian National University published in Angewandte Chemie International Edition.